拉氏图简介
拉氏图（又名Ramachandran图，[φ,ψ]图，α-碳与酰胺平面交角图，英名Ramachandranplot,Ramachandrandiagram,或[φ,ψ]plot），起初是于年被G.N.Ramachandran，C.Ramakrishnan和V.Sasisekharan提出的，是一种使蛋白质结构中，主链氨基酸残基的二面角ψ和φ可视化的方法。
RamachandranPlot表示的就是α碳的两面角，φ（phi）表示一个肽单位中α碳左边C-N键的旋转角度，ψ（psi）表示α碳右边C-C键的旋转角度。
理论上这C-N键和C-C键都可以自由的转动，由于键的转动会带动其他原子的一起转动，下图中phi（CN-CalphaC）和psi（NCalpha-CN）较为自由，而omega（OC-NH）由于肽平面是刚性的一般是度（极少数是10度）。所以在实际中由于分子各个基团的空间障碍和作用力的影响，RamachandranPlot就有了允许出现的区域和不允许出现的区域。
拉氏图表现的就是氨基酸残基理论上可以出现的构象，拉氏图主要的用途就是对同源建模后模型质量的评估。值得注意的是，拉氏图仅考虑氨基酸的构象是否合理，并不涉及能量问题。
拉氏图的解读
我们对拉氏图的解读，主要看模型氨基酸在几个区的分布情况。一般来说落在允许区和最大允许区的氨基酸残基占整个蛋白质的比例高于90%的，我们可以认为该模型的构象符合立体化学的规则。
如果落在不允许区内的点较多，除了模型构建的有些问题外，原来的模板对应的这些氨基酸残基的扭转角就是不正常的，也有可能是活性位点结合底物后发生的扭曲，这里也正好说明了酶和底物的结合是诱导契合的。当然对于落于空白区的点，我们也要具体问题具体分析，我们知道氨基酸分子的侧链都不同而且差异很大，侧链会造成键的旋转受限，这就导致了氨基酸在拉氏图中的分布也是具有一定的偏好性。比如甘氨酸的侧链只是一个氢原子，比起所有其它氨基酸侧链开头的-CH3、-CH2-、或-CH，有一个更小的范德华半径，所以它是受限制最小的，这在甘氨酸的拉氏图中可以看出，其在拉氏图上的位置范围就非常的大。而脯氨酸由于其侧链与主链α-C及N形成五元环，它在拉氏图上的分布区域就非常小。
通常情况下的拉氏图
甘氨酸的拉氏图
脯氨酸的拉氏图
关于以上图片中区域标记如下：α表示α-螺旋，Lα表示左旋α-螺旋，β表示β-折叠，ppII表示聚脯氨酸II。
拉氏图的绘制
很多软件都可以生成RamachandranPlot，拉氏图展示了在一个蛋白质结构中所有残基中的phi和psi，一般是将gly和pro氨基酸的除去，另外处理。我们可以对单个氨基酸做拉氏图，也可以对一条蛋白质链做拉氏图，甚至是多个蛋白质链。软件不同生成的拉曼图的形式不同，区域的颜色也会不同。本文为大家分享三种比较常用的绘制RamachandranPlot的方法。
方法一：SAVES服务器
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