胰蛋白酶抑制剂与靶酶的反应机理
大豆中的胰蛋白酶抑制剂属于丝氨酸蛋白酶抑制剂。它可以与胰腺分泌的丝氨酸蛋白酶系反应。胰蛋白酶抑制剂与靶酶的相互作用，通常与酶与底物的相互作用相同，属于互补作用机制。当两者发生反应时，抑制剂暴露的活动中心和靶酶的活动中心通过氢键连接，形成稳定的共价复合物，导致酶活性中心闭合，失去靶酶的活性。与通常的酶催化反应相比，蛋白酶与抑制剂之间的反应米氏常数非常低，因此蛋白酶与抑制剂之间的亲和力很大，两者可以快速结合形成复合物。与普通酶的底物不同，活动中心的肽链在抑制剂与酶结合后不会开裂，或者开裂速度非常慢。因此，尽管复合物可以分解为游离酶和变性或非变性抑制剂，但分离速度非常缓慢。
从某种意义上说，抑制剂可以被视为酶的底物，其与酶的接触部位主要集中在氨基酸残基附近的抑制剂活动中心。
