α-羟丁酸脱氢酶又称a-羟丁酸脱氢酶；乳酸脱氢酶同工酶I；HBDH；E.C.1.1.1.27。血清α-羟丁酸脱氢酶（α-HBDH）能催化α-羟丁酸氧化为α-酮丁酸，它存在于人体各组织中，以心肌组织含量最多，约为肝脏的2倍，其活性达总酶活力的一半以上。α-羟丁酸脱氢酶测定是利用α-酮酸为底物所测得的乳酸脱氢酶（LDH）活性，由于LDH的H亚基对此底物的亲和力大，故用此酶活力代替含H亚基数多的LDH1和LDH2的活力。当心肌受损时，α-羟丁酸脱氢酶就会释放到血中，所以血清α-羟丁酸脱氢酶在发生心肌疾病时明显增高。α-羟丁酸脱氢酶的测定方法主要有比色法和连续监测法。
一、概况
1.反应式
此反应平衡点趋向于右边，其最适pH值约为7.4。
2.专一性
HBDH(LDH同工酶1型)对于a-丁酮酸具有很高的选择性；然而，其它LDH表现出，但活性低。表现活性如下：
3.激活剂与抑制剂
此酶对于某些药物无作用；激活剂或抑制剂尚未见报道。
4.意义
a-羟丁酸脱氢酶最丰富的来源是心肌、肾及红血细胞。患心肌梗塞症病例中，HBDH最早出现上升，并且，其持续上升期较之LDH总活性持续时间还要长久。在观察心肌梗塞患者过程中，发现在开始四天内此酶活性比正常值升高三倍，并且，这种上升水平尚能持续2~3周时间。血清中HBDH比LDH更为专一这是因为HBDH所测量的结果反映出二种LDH同工酶(12型)，这是心肌细胞中主要检查的二种同工酶。
在正常血清中HBDH与全部的LDH之比值约为0.72，但是，患急性肝炎病例中，此比值显著地降低，并且，患肝炎与患心肌梗塞症时所出现的LDH活性增加是有差异的。
血清中此酶的正常值为56~单位/升。
5.稳定性
HBDH比LDH更稳定，在4℃下，贮存过夜仅丧失10%左右的活性。以冰冻状态保存，经6个月后，仍未出现活性下降。
二、测定方法
1.分光光度法
分光光度法最为常用，可采用a-丁酮酸作为底物，于nm处测量NADH吸光率的减量。吸光率的变化速度(吸光率差值/分)即等于HBDH活性。该方法的变异系数约为5%。可采用自动化分析仪对该方法进行自动化测定。
a-酮丁酸与还原型辅酶I(NADH)在a-羟丁酸脱氡酶(a-HBDH)催化下生a-羟丁酸，NADH被氧化为氧化型辅酶I(NAD)。NADH的氧化速率与样本中a-HBDH活性呈成比，通过监测nm处吸光度下降的速率，可以计算出样品中a-HBDH的活性。
比色法测定HBDH的原理是依据a-酮丁酸与2，4-二硝基苯肼反应生成腙，然后，在nm处测量腙的吸光率。根据反应前后对腙吸光率的测量，HBDH活性可从标准曲线上查得，其变异系数为4.8%。
2.荧光法
几种测量液态或半固体表面的HBDH荧光法。分别采用紫外1型HBDH和固体片剂测定了HBDH的变异系数，即对同一反应分别通过吸光率变化和荧光度的变化来跟踪NADH的减量，由这两种方法的比较结果表明荧光法的精确度更高(分光光度法的变异系数为5.5%，而荧光法则为2.7%)。
欲使HBDH(荧光度差值/分)测定曲线成线性关系，则若以液态的荧光法测定时，酶浓度范围为5~10单位/升；若以半固体表面方法测定时，则酶浓度范围应为10~单位/升。对于后一种方法，采用了逆向反应：
由此记录NADH荧光度的增量。半固体表面荧光法所测得的变异系数为3.8%，而液态荧光法所测得的变异系数为2.7%。