近日，大连理工大学生物工程学院生物分子靶标研究室在几丁质酶协同降解晶态几丁质方面取得重要进展，揭示协同作用提升几丁质酶在几丁质纤维上“奔跑”的耐力。研究成果“High-speedAFMrevealsfactorsaffectingtheprocessivityofachitinaseduringinterfacialenzymatichydrolysisofcrystallinechitin”发表在国际催化领域顶级期刊ACScatalysis（IF=13）。生物工程学院屈明博副教授为文章第一作者，杨青教授为通讯作者。
纤维素和几丁质等多聚糖类是自然界中含量最丰富的生物质资源。尽管他们水解的产物——葡萄糖或N-乙酰葡萄糖可以为人类提供食物和能源，但是它们极其难于水解，阻止了人工利用这些生物质。
自然界中纤维素和几丁质的水解是一个发生在固液界面的催化过程，主要由糖基水解酶催化完成。这个过程高度依赖于糖基水解酶的“进程性”，即酶在不离开高聚底物的情况下，每次结合底物后连续重复催化的次数，也就是酶在底物上的持续奔跑距离。但是，人们对提高糖基水解酶“进程性”的因素缺乏深入的理解。
图1.内切酶促进外切酶对几丁质的水解。图片来源：ACSCatalysis
在杨青教授和ToshioAndo教授的领导下，由大连理工大学、中国农科科学院和日本金泽大学组成的研究团队，以昆虫特有的、在蜕皮过程中参与表皮几丁质快速降解的几丁质水解酶系（OfChtI、OfChtII和OfChi-h）作为研究对象，利用高速原子力显微镜，在单分子水平上揭示了几丁质酶系通过协同作用在固液界面催化几丁质水解的特性：内切几丁质酶（OfChtI和OfChtII）显著提高外切几丁质酶（OfChi-h）在几丁质纤维上的持续奔跑距离（图2）以及结合量，但是并不影响OfChi-h的奔跑速度。OfChi-h分子启动奔跑是该过程的决速步骤，首次计算出了这个启动的时间是0.22秒。
图2.内切酶OfChtI和OfChtII促进外切酶OfChi-h在几丁质纤维上的持续奔跑。图片来源：ACSCatalysis
该研究阐明了几丁质酶水解晶态几丁质过程中，内切-外切几丁质酶协同作用的机制，突出了内切几丁质酶在促进外切酶持续奔跑中的作用，并强调外切几丁质酶启动奔跑的过程是晶态几丁质水解的限速步骤之一。该工作将有助于设计开发几丁质降解酶系实现几丁质的快速降解；进一步阐明了昆虫蜕皮过程表皮快速降解的分子机制；为理解糖苷水解酶在固液界面上的内外协同作用提供了新的认识；对于通过纤维素酶实现纤维素的快速降解也具有重要的参考价值。
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