细胞表面展示技术允许通过与基因融合的锚蛋白连接，在细胞表面表达目标肽或蛋白质。微生物细胞表面展示系统具有许多潜在应用，包括疫苗和抗体开发、文库筛选、生物转化和生物吸附。特别是，这些技术通过在细胞表面展示纤维素酶来提高酵母的生物质降解活性，从而能够从纤维素和淀粉等生物质直接生产乙醇。
酵母细胞表面展示技术依赖于靶蛋白的有效表达和分泌。许多工程方法已被用于改进和优化酿酒酵母的蛋白质生产，包括优化发酵过程、选择最适合细胞外靶向的表达载体和信号序列，以及工程化具有增强折叠和翻译后修饰系统的宿主菌株。使用这些方法，异源蛋白质的产量已从毫克提高到每升克。然而，仅对少数蛋白质实现了生产力的提高，开发用于蛋白质生产的通用细胞工厂平台仍然很困难。
选择合适的锚定蛋白：N端或C端
N端融合锚蛋白
选择锚蛋白是细胞表面展示系统的重要考虑因素。理想的锚定蛋白包含一个信号序列，该序列介导其有效转运到细胞表面，在那里它强烈固定融合的靶蛋白，并且不干扰展示蛋白的稳定性或活性。因此，锚定蛋白的选择取决于靶蛋白的具体应用和特性。
对于N端融合，锚蛋白的N端在基因上与靶蛋白的C端融合。用于分泌的信号序列也融合到靶蛋白的N末端以促进转运到细胞表面。产生的融合蛋白然后由宿主表达，例如酵母S.cerevisiae。α-凝集素是N端融合常用的锚蛋白之一。α-凝集素有四个区域：分泌信号区、活性区、富含丝氨酸和苏氨酸的支持区，以及推定的糖基磷脂酰肌醇(GPI)锚附着信号。几种不同的α-凝集素C末端片段（即不同分子大小）可以与靶蛋白融合，但都包含GPI锚定基序。除了α-凝集素，酿酒酵母的细胞壁蛋白（Cwp1p、Cwp2p、Agα1p、Tip1p、Flo1p、Sed1p、YCR89w和Tir1）可用作N端融合锚。锚蛋白的选择是影响蛋白质展示和表达总量的重要因素之一，它可以增强底物对展示酶的可及性。
C端融合锚蛋白
靶蛋白和锚蛋白之间的融合位点可能会显着影响靶蛋白在展示时是否保留其功能。例如，活性位点位于C端附近的酶，如脂肪酶和糖基转移酶，不适用于N端展示系统，因为将GPI锚定序列定位在C端会削弱酶的催化活性。酶。在C端融合系统中，锚蛋白的C端与靶蛋白的N端基因融合。C端融合最广泛使用的锚是Aga2p。细胞壁蛋白α-凝集素由两个亚基Aga1p和Aga2p组成。Aga1p通过GPI锚结合到细胞壁中，而Aga2p通过与Aga1p的两个二硫键锚定到细胞壁Aga1p。Boder和Wittrup()开发了一种使用Aga2p显示平台进行组合文库筛选的复杂方法。