在重链CH1和CH2之间的区域富含脯氨酸和半胱氨酸和半胱氨酸，这两类氨基酸的游离基团少，几乎不与邻近的区域形成固定的二级或三级结构。这一自由柔曲的肽段称为铰链区(hingeregion)。该区结构的柔韧性允许抗体分子的抗原结合部位随意改变方向，使抗体分子结合抗原的能力大大增强。同时也因Ig变构而使补体结合点暴露出来。
(三)Ig的水解片段
Ig分子可被许多蛋白酶水解，产生不同的片段:免疫学研究中常用的酶是木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)。
木瓜蛋白酶在生理pH下将IgG分子从日链二硫键N端位置上断裂，生成两个相同的Fab片段和一个Fe片段(图2-3).Fab段即抗原结合片段(antigenbindingfragment),含1条完整的L链和H链的一部分(Fd)段，分子量为45kD:Fab段仍具有抗原结合活性，但结合能力较弱，只有一一价。FC段即可结晶片段(erystallizabefragment)，为2条H链C端剩余的部分，分子量Kd,，在一定条件下可形成结晶。Fc段不能与抗原结食的但具有许多其他生物学活性，如固定补体、亲和细胞(巨噬细胞、NK细胞和检细胞等)、通过胎盘、介导与细菌蛋白(如蛋白A和G)的结合，以及与类风湿因子反应等。
胃蛋白酶于于低pH下可将IgG分子从H链间二硫键C端位置切断，形成含2个Fab段的Flab’)2片段和1个较小的pFe片段。F(ab)2段即双价抗体活性片段，经还原后可得2个Fab。Fab的分子量略大于Fab,而生物活性与Fab相同。pFc比Fe分子量小，虽然仍保持亲和巨嗽细胞及与某些类风湿因子结合的能力，但失Fc片段原有的固定补体等活性。
(四)Ig的辅助成分
1.连接链除了H链和工链外，多聚体形式的Ig分子如IgA和IgM尚含1分子连接链(joiningchain,J链):但单体IgA或I8M单体均无J链。J链在连接单体形成多聚体Ig分子中并非必要，但可能与保持已形成的多聚体的稳定性有关。人类J链的分子量约15kD,与其他物种的J链有高度同源性。J链基因并不是Ig基因簇的一部分，它定位于15号染色体。J链有仅产生于合成IgA和IgM的浆细胞，而且也产生于合成IgG的未成熟浆细胞，但它并不与IgG分子结合。
2.分泌片在分泌型IgA分子中还含有1个分泌成分(secretory