角蛋白酶(Keratinase)是一种可以特异性降解角蛋白的酶类，其来源广泛，多种微生物在羽毛降解过程中均可产生角蛋白酶。不同菌种来源的角蛋白酶，其结构、理化性质、活性和底物也不同。在饲料行业，食品加工，环境废弃物处理等多个方面具有广泛的应用前景。本文综述了角蛋白的结构,角蛋白酶的理化性质及分类，并对其应用研究现状及展望做了简单介绍。
角蛋白的结构
羽毛作为家禽饲养和屠宰工业的副产物，每年产量巨大,且蛋白质和氨基酸含量丰富,是潜在的优质蛋白质资源，羽毛粉中粗蛋白含量为80%-90%，胱氨酸的含量居天然饲料之首为2.93%，能值居中，含硫量在所有饲料中最高，含硒量较高。据测定缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸的含量分别约为7.23%、6.78%、4.21%，高于其他动物性蛋白质饲料。但其成分主要为不溶性的结构蛋白，含有大量的二硫键、氢键和疏水键，交联度大，不可溶，不能被常见蛋白酶所降解。角蛋白稳固的三维结构使其在降解时必须首先打开二硫键，然后再在多肽水解酶的共同作用下，最终得到各种游离的氨基酸。角蛋白水解的关键步骤是二硫键的断裂，已经发现一些角蛋白酶有二硫键还原酶的活性，可使维系角蛋白三维结构的二硫键被破坏，角蛋白丧失不溶性和抗酶解能力，这对于角蛋白的降解至关重要。
角蛋白酶的理化性质
角蛋白酶是在角蛋白诱导条件下由微生物产生的，菌种不同，角蛋白酶的结构、活性、底物特异性以及酶活性等也会有差异。角蛋白酶与其他蛋白水解酶的最主要区别在于其与底物的结合更紧密更适合。根据其活性基团，角蛋白酶可分为为丝氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、金属蛋白酶；根据亚基组成，可分为单体酶和复合酶；根据温度和酸碱性质，可分为酸性、中性和碱性角蛋白酶；根据分泌情况可分为胞内酶和胞外酶。角蛋白酶的最适反应温度一般在35℃-75℃，大多数集中在45℃-55℃。来源于细菌、真菌、放线菌的角蛋白酶的最适pH范围一般在中性到碱性之间。影响角蛋白酶活性的因素有很多，如Ca2+、Mg2+，在通常情况下对角蛋白酶酶活均有促进作用，因此在发酵培养基中适量添加，可能会有助于角蛋白酶的产生；磷酸盐，巯基乙醇，维生素C等也可增强大多数菌源的角蛋白酶活性，可能是由于巯基乙醇有助于打破双硫键从而提高角蛋白酶的酶解能力。
角蛋白酶的应用研究及展望
角蛋白酶的应用研究涉及饲料生产、医疗卫生、制革等很多行业。使用角蛋白酶可将富含角蛋白的材料转化成氨基酸、多肽和可溶性蛋白，对于提高角质废弃物的营养价值具有重大的经济和社会效益。在制革行业中角蛋白酶不仅能溶解胶原，而且能温和的促进弹性组织解离而使其被广泛的应用在脱毛过程中。饲用高粱的饲用价值大概相当于玉米的95%-96%，但是相对于玉米，饲用高粱含有较高含量的高粱醇溶蛋白，影响蛋白质的消化和利用率。由于高粱醇溶蛋白中胱氨酸的含量较高并且有大量的二硫键交联，推测如果一种蛋白酶对角蛋白质具有降解作用，应该也会降解醇溶蛋白。
目前对角蛋白酶的认识还不够深入，尤其是在角蛋白酶的酶活标定等方面还不统一，导致对不同菌种来源的角蛋白酶产量及活力比较起来存在一定困难。目前虽然已经发现了很多的菌株都能够产角蛋白酶，但相对来说活性都不是很高，因此筛选产角蛋白酶活性较高的菌株也是今后的一个重要发展方向。枯草芽孢杆菌的非致病性，无有*副产品产生，以及安全性，使其成为商业生产胞外酶的首选。因此，构建一个角蛋白酶的高效表达系统-枯草芽孢杆菌表达系统也是今后研究的重要方面。
作者：马艳艳
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