第三节酶
一、酶的催化作用
本质----蛋白质，有催化作用。
1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶；清蛋白---单纯蛋白质的酶---无辅助因子。
2、体内结合蛋白质的酶----多数
结合蛋白质酶：酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基；辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，酶蛋白----决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶：酶蛋白：决定酶反应特异性
辅助因子：辅基：金属离子，结合牢固
辅酶：小分子有机化合物，结合不牢固，参与反应，起载体作用
3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构。
必需基团：分为结合基团和催化基团，酶的活性所必须，在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近。对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
处于酶的活性中心外的必需基团不参与酶活性中心的组成。
4、酶促反应--高效催化--降低反应的活化能；高度特异性；可调节性。
二、辅酶与酶辅助因子
（一）维生素与辅酶关系
B1(硫胺素)、B2(核*素)、B3(烟酸)、B5(泛酸、CoA)、B6(吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺)、B7(生物素)、B11(叶酸、四氢叶酸)、B12(钴胺素)。
★记忆：1(B1)脚(焦磷酸硫胺素)踢(TPP)，2(B2)皇(磺素腺嘌呤二核苷酸)飞(FAD)，单(*素单核苷酸)波段(FMN)，酶1PNAD，酶2PNADP---烟酰胺(维生素PP)，VB5辅酶A、泛酸(遍多酸)来，VB6醛(磷酸吡哆醛---转氨酶的辅酶)来到，VB11叶酸、四氢叶酸；B12钴胺素。
一碳单位---四氢叶酸---叶酸。
三、酶促反应动力学
1、米氏方程V=Vmax[S]
Km+[S]
Km：反应速度一半时的底物浓度[S]，亦称米氏常数。酶的特征性常数之一，与酶浓度无关。Km值越小，亲和力越大。
2、酶促反应的条件：①PH值：一般为最适为7.4，胃蛋白酶1.5，胰蛋白酶7.8。
②温度：37-40℃，与反应进行的时间有关。
③合适的底物。
四、抑制剂对酶促反应的抑制作用竟K大，非V小，反竟都小
1、可逆抑制：竞争性抑制：抑制剂与酶的底物相似，可与底物竞争酶的活性中心，Km增大，Vmax不变。
非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，Km不变，Vmax降低。
反竞争性抑制：Km减小，Vmax降低。
2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性的酶的过程。
（1）盐酸(H+)可激活的酶原：胃蛋白酶原
（2）肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原
（3）胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原
（4）其余的酶原都是胰蛋白酶结合的
3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。LDH(乳酸脱氢酶)分5种：心→LDH1/LDH4；骨骼肌→LDH3；肝→LDH5。
核酶：RNA。
4、变构调节和共价修饰都是酶的快速调节；酶的诱导和阻遏是酶的缓慢调节。
共价修饰以放大效应调节代谢强度为主；变构调节以影响关键酶使代谢发生方向变化。
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