beike
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B.不直接作用于核酸而作用于组蛋白
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蛋白酶K在核酸提取中的应用
蛋白酶K
图01
蛋白酶K二维模式图
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结构简介
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真菌TritirachiumAlbumLimber（林伯氏白色念珠菌）的蛋白酶K含有个氨基酸残基，同时含有α螺旋和β折叠，是一种切割活性较广的丝氨酸蛋白酶，具有这类蛋白酶所具有的典型催化三联体（Asp39-His69-Ser）特征并且活性中心周围有两个钙离子结合位点以增进其稳定性，使其在广泛的条件下保持较高的酶活力。通过热变性实验发现这些阳离子的去除降低了蛋白酶K的稳定性，但是蛋白水解活性没有改变。天然和无Ca2+蛋白酶K在1.5-A分辨率下的X射线结构表明，多肽主链上没有切口（即无自溶作用），Ca1已被Na+取代，而Ca2已被与该位置处结构变化相关的水取代。[2]
图02
蛋白酶K各氨基酸残基分布
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功能简介
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蛋白酶K是一种从白色念珠菌分离出来的强力蛋白溶解酶，具有很高的比活性，是DNA提取的关键试剂。在DNA提取中，主要作用是酶解与核酸结合的组蛋白（作为一种切割活性较广的丝氨酸蛋白酶，它切割脂族氨基酸和芳香族氨基酸的羧基端肽键），使DNA游离在溶液中，随后用不同方法进行抽提，除去杂质，收集DNA。由于蛋白酶K在尿素和SDS中稳定，还具有降解天然蛋白质的能力。
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