大家好，今天给大家分享一篇发在ACScentralscience上的文章，作者是美国马里兰大学医学院的EricJ.Sundberg等人。文章主要讲述利用免疫球蛋白（IgG）做为底物来研究N-乙酰糖苷酶S2的广谱N-聚糖识别加工功能的分子机制。
免疫球蛋白G（IgG）上的糖基化对于抗体效应功能具有重要的作用，但是得到均一化糖修饰的抗体具有挑战性，突破该瓶颈的重要的一步是能够将抗体上不均一性的糖链切除。EndoS2是GH18家族，来源于StreptococcuspyogenesserogroupM49，与来源于StreptococcuspyogenesserogroupM1内切N-乙酰糖苷酶EndoS具有高度的相似性。EndoS能水解复合型N-聚糖，不能水解高甘露糖型的N-聚糖；而EndoS2不仅可以水解复合型N-聚糖，还能水解高甘露糖型的N-聚糖。这两种内切N-乙酰糖苷酶能够去除IgGFc片段上的位点上的糖基化，从而消除其效应功能，逃逸免疫系统。
本研究主要通过单独EndoS2crystal结构和EndoS2与高甘露糖及复合型聚糖组成的复合物的EndoS2crystal结构来研究EndoS2各个结构域与聚糖的相互作用，同时交换EndoS与EndoS2重要的结构域来研究EndoS2各结构域对蛋白催化聚糖的机制。该研究表明EndoS2由四个结构域（GHdomain，LRRdomain，Hybrid-Igdomain和CBMdomain，其中GHdomain和CBMdomain对EndoS2催化活性具有重要作用。
抗体因其多功能性和在人类健康中的核心作用而备受