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最近，单碳酶催化研究组与代谢物组学研究组冯银刚研究员团队合作，巧妙地利用羟胺代替过氧化氢，成功制备并解析了蛋白-羟胺-双功能小分子三元复合物的高分辨率晶体结构，建立了双功能小分子协同P活化过氧化氢的预反应态模型，为解析其分子机制提供了结构基础（图1）；进而与厦门大学王斌举教授团队合作，通过理论计算模拟，进一步阐明了双功能小分子介入活性中心氢键网络、使过氧化氢以较低能垒的异裂方式被活化，有利于反应活性物种生成，从而大幅提高了P酶催化活力的反应机理（ACSCatal.,11,-）。
过氧化物酶是一类重要的氧化还原酶，在生物催化、生物传感器和生物医学中具有广泛的应用。在细胞色素P酶研究中，与单加氧酶和过加氧酶催化功能相比，对其过氧化物酶活性的研究仍然较少。研究人员基于对DFSM协同P酶系统中三种可能催化途径的机制分析，提出了氧化还原敏感残基的竞争性氧化途径可能是阻碍该系统过氧化物酶功能的主要原因的假设，进而通过对不同种类氧化还原敏感残基进行热点筛选和迭代组合突变，成功开发出DFSM协同P酶系统的过氧化物酶新功能（图2），能够高效催化愈创木酚、2,6-二甲氧基苯酚、邻苯二胺、对苯二胺的一电子氧化反应，催化性能可媲美或超过大多数天然过氧化物酶。与厦门大学王斌举教授团队的模拟计算合作研究表明，DFSM协同P系统中过氧化物酶活性可能来源于消除氧化还原敏感残基的竞争性氧化或蛋白质工程后底物的重定位。该研究进一步证明了DFSM协同P酶催化系统的可塑性和在生物催化领域的应用潜力，为发展基于P酶的生物催化剂提供了新的见解和策略。
目前上述两项相关工作均发表于国际催化领域权威杂志ACSCatalysis。厦门大学张璇博士、青岛能源所姜谊平博士、厦门大学陈倩倩为论文一的共同第一作者，厦门大学王斌举教授、青岛能源所丛志奇研究员、冯银刚研究员为共同通讯作者；青岛能源所博士研究生马娜娜和厦门大学房文涵为论文二的共同第一作者，丛志奇研究员、王斌举教授为共同通讯作者。上述工作得到国家自然科学基金，国家重点研发计划，青岛市创新领*人才计划，青岛能源所创新基金以及山东省合成生物技术创新中心等的大力支持。
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