1.酶的活性中心（activecenter）：又称活性部位、催化位点，是酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位。酶的活性中心位于酶蛋白的特定结构域内，形如裂缝或凹陷，多为由疏水性氨基酸的R基形成的微环境，该环境的极性、疏水性、酸性明显不同于活性中心之外。活性中心中的必需基团分为两类：结合基团、催化基团。
2.酶的必需基团（essentialgroup）：酶的分子结构中含有各种基团，例如羟基、氨基、甲基等，这些集团对酶活性的贡献大小不同。其中一些基团与酶活性密切相关，不可或缺，称为酶的必需集团。根据功能可以分为两类：一类维持酶活性构象或参与活性调节，另一类直接参与催化反应。
3.米氏常数的意义：
a)Km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
b)Km是酶的特征常数。K是酶的特征性常数。Km值的大小并非固定不变，它与酶的结构、底物结构、反应环境的pH、温度和离子强度有关，而与酶浓度无关。酶的Km值多在10~6～10-mol/L的范围。
c)Km反映酶与底物的亲和力。Km越大，表示酶对底物的亲和力越小；Km越小，酶对底物的亲和力越大。
d)从Vmax可以计算酶的转换数。
e)Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率当所有的酶均与底物形成ES(酶-底复合物)时，反应速率达到最大。
4.变构调节的定义（allostericregulation）：又称别构调节，是指特定物质与酶活性中心外的特定部位以非共价键特意性结合，改变酶构象，从而改变其活性。能通过变构调节改变活性的酶称为变构酶、别构酶，属于变构蛋白。
5.化学修饰调节的定义（chemicalmodification）：又称共价修饰调节（covalentmodification），是指通过酶促反应改变酶蛋白特定部位与特定修饰基因的共价结合状态，改变酶构象，从而改变其活性。
6.影响酶促反应速度的因素及影响作用：酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂
①酶浓度：在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，酶被底物饱和时，反应速率达最大速率。此时，反应速率和酶浓度变化呈正比关系。
②底物浓度：酶的动力学曲线是酶促反应速度V0与底物浓度[S]的函数图。a.在底物浓度很低时，反应速度随着底物浓度的增加而加快，两者成正比，表现为一级反应。b.在底物浓度较高时，随着底物浓度继续增加，反应速度还在加快，但幅度越来越小，两者不再成正比。c.在底物浓度很高时，即使底物浓度继续增加，反应速度也基本不再加快，表现为零级反应，说明此时所有酶分子都已经与底物结合，接近饱和状态。
③温度：酶是生物催化剂，其化学本质是蛋白质。因此，温度对酶促反应速度的影响具有两重性：一方面升高反应温度可以增加活化分子数，使酶促反应速度加快；另一方面温度过高会导致酶蛋白变性失活，使酶促反应速度减慢。酶促反应最快时的反应温度称为该酶的最适温度。人体多数酶的最适温度在35℃-40℃(亦说45℃～55℃)范围内。
④pH：酶促反应体系的pH从以下几方面影响酶与底物的结合，从而影响酶促反应速度：a.影响酶和底物的解离状态。b.影响酶和底物的构象。c.过酸或过碱导致酶蛋白变性失活。综合这些因素，在某一pH值下酶促反应最快，该pH值称为酶的最适pH。动物体内多数酶的最适pH在5～9范围内。
⑤抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。酶的抑制区别于酶的变性：抑制剂对酶有一定选择性，引起变性的因素对酶没有选择性。
⑥激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。
7.抑制剂对酶促反应速度动力学特点：抑制剂可分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂。不可逆抑制剂可分为基团特异性抑制剂、底物类似物、自杀性抑制剂。常见的不可逆抑制剂有疏基酶抑制剂和丝氨酸酶抑制剂。可逆抑制剂可分为竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂。竞争性抑制剂结合于酶的活性中心，导致表观Km增大，但表观Vmax不变；反竞争性抑制剂结合于酶的活性中心之外，导致表观Km值和表观Vmax均减小；非竞争性抑制剂结合于酶的活性中心之外，导致表观Vmax减小，但表观Km值不变。
l能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称酶的抑制剂。抑制剂与酶活性中心内、外的必需基团结合而抑制酶的活性。包括：
①不可逆性抑制作用：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活，不能用透析超滤等简单方法去除。
②可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物疏松结合，利用透析或超滤等简单方法可除去其抑制，使酶恢复活性。包括竞争性抑制、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。
竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成中间产物，抑制酶的活性。增加底物浓度，可减弱竞争性抑制剂的抑制作用。动力学表现特征是表观表观Km值增大、Vmax不变。如丙二酸与琥珀酸的结构相似，丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
反竞争性抑制剂：有些抑制剂(I)只与酶-底物复合物(ES)结合，使酶(E)失去催化活性，且其抑制效应不能通过增加底物浓度消除。动力学特征是表观Km减小、表观Vmax值减小。
非竞争性抑制剂：有些抑制剂(I)和底物(S)可以同时结合于酶(E)的不同部位，因而不影响底物与酶活性中心的结合，但妨碍酶活性构象的形成，从而抑制酶促反应，且其抑制效应不能通过增加底物浓度消除。动力学特征是表观Km不变、表观Vmax值减小。
种类
竞争性抑制剂
反竞争性抑制剂
非竞争性抑制剂
抑制对象
酶
酶-底物复合物
酶、酶-底物复合物
表观Km
增大
减小
不变
表观Vmax
不变
减小
减小
8.竞争性抑制剂的定义(